Mapa de questões · 2º dia
Questão 134 — ENEM 2017 PPL
Sabendo-se que as enzimas podem ter sua atividade regulada por diferentes condições de temperatura e pH, foi realizado um experimento para testar as condições ótimas para a atividade de uma determinada enzima. Os resultados estão apresentados no gráfico.

Em relação ao funcionamento da enzima, os resultados obtidos indicam que o(a)
Alternativas
Resolução em Vídeo
Resolução
Ficha da Questão
- 📚 Matérias Necessárias: Biologia → Bioquímica celular (enzimas, cinética enzimática, fatores que afetam a catálise)
- ⚡ Nível: Médio — exige comparar seis barras simultaneamente e não cair em conclusões apressadas sobre temperatura "isolada"
- 🎯 Tema/Habilidade: Fatores que regulam a atividade enzimática (pH e temperatura) + leitura crítica de gráficos experimentais
- 🏆 Gabarito: D — revelado após resolução completa
Passo 1 — Leitura Estratégica do Comando
- Comando reformulado: "O que o conjunto de resultados do gráfico permite concluir sobre o funcionamento dessa enzima?"
- Palavras-chave decisivas: regulada, condições ótimas, resultados indicam
- Armadilha típica: olhar só para a barra mais alta (30 °C, pH<7) e concluir que "temperatura de 30 °C é sempre a ótima", ignorando que o pH muda drasticamente o patamar de atividade em cada faixa de temperatura.
- O que a resposta precisa demonstrar: capacidade de comparar pares de barras (mesma temperatura, pH diferente) e enxergar o padrão que se repete nas três temperaturas — não um dado isolado.
Passo 2 — Mapa de Conceitos Essenciais
- Enzima: catalisador biológico de natureza proteica que acelera reações ao reduzir a energia de ativação, sem ser consumida no processo.
- Atividade enzimática: medida indireta de quanto substrato é convertido em produto por unidade de tempo; no eixo Y do gráfico, barras mais altas significam mais substrato metabolizado.
- Efeito do pH: cada enzima tem uma faixa de pH ótima na qual sua estrutura tridimensional (e o sítio ativo) fica mais adequada ao substrato. Fora dela, ligações de hidrogênio e interações iônicas da proteína se alteram, desestabilizando o sítio ativo.
- Efeito da temperatura: até certo ponto, mais temperatura aumenta a energia cinética e a frequência de colisões efetivas enzima-substrato, elevando a atividade — até o limite da desnaturação.
- Interação pH × temperatura: os dois fatores não agem de forma independente; a magnitude do efeito da temperatura varia conforme o pH do meio, e é esse cruzamento que o gráfico evidencia.
Passo 3 — Decodificação do Enunciado
- Evidência 1: Barras "10 °C, pH<7 / 20 °C, pH<7 / 30 °C, pH<7" → formam um grupo em que a atividade cresce com a temperatura, atingindo o valor mais alto do gráfico em 30 °C.
- Evidência 2: Barras "10 °C, pH>8 / 20 °C, pH>8 / 30 °C, pH>8" → repetem o mesmo padrão de crescimento com a temperatura, mas em um patamar sistematicamente mais baixo — a barra de 30 °C em pH>8 nem chega à altura da barra de 10 °C em pH<7.
- Síntese: Comparando as duas séries temperatura a temperatura (10 vs 10, 20 vs 20, 30 vs 30), fica claro que, em pH básico (>8), a atividade enzimática é sempre menor do que em pH ácido (<7), independentemente da temperatura testada. O fator pH básico funciona como um redutor geral da eficiência catalítica.
Passo 4 — Resolução Completa (Passo a Passo)
Subpasso 4.1 — Organizar os dados em pares comparáveis
O gráfico apresenta 6 condições experimentais, que podem ser agrupadas em 3 pares de mesma temperatura, variando apenas o pH:
- 10 °C: pH<7 (atividade intermediária) × pH>8 (atividade muito baixa, a menor do gráfico)
- 20 °C: pH<7 (atividade alta) × pH>8 (atividade baixa)
- 30 °C: pH<7 (atividade máxima, a maior do gráfico) × pH>8 (atividade moderada, mas ainda inferior a qualquer barra do grupo pH<7)
Subpasso 4.2 — Identificar o padrão dominante
Em todos os três pares, trocar o meio de ácido (pH<7) para básico (pH>8), mantendo a mesma temperatura, reduz a atividade enzimática. Esse é o padrão mais consistente e generalizável do experimento: o ambiente básico prejudica a catálise em qualquer temperatura testada. Como "atividade da enzima" representa, na prática, a quantidade de substrato convertido em produto por unidade de tempo, atividade menor = menos substrato metabolizado.
Subpasso 4.3 — Verificação
Ao testar essa conclusão contra o gráfico completo: 10 °C-pH<7 (≈4) > 10 °C-pH>8 (≈1); 20 °C-pH<7 (≈5,5) > 20 °C-pH>8 (≈2); 30 °C-pH<7 (≈6,5) > 30 °C-pH>8 (≈3). O padrão se confirma nas três comparações, sem exceção — isso é exatamente o que a alternativa D descreve: "ambiente básico reduz a quantidade de substrato metabolizado pela enzima".
Passo 5 — Análise Crítica de Todas as Alternativas
A) aumento do pH leva a uma atividade maior da enzima.
❌ Incorreta: o gráfico mostra o oposto. Ao passar de pH<7 para pH>8 (ou seja, ao aumentar o pH) em qualquer temperatura, a atividade enzimática cai, não sobe. Essa alternativa inverte a relação real observada nos dados.
B) temperatura baixa (10 °C) é o principal inibidor da enzima.
❌ Incorreta: a própria barra "10 °C, pH<7" mostra atividade razoável (maior, inclusive, do que a barra "30 °C, pH>8"). Se a temperatura baixa fosse o "principal inibidor", ela zeraria ou minimizaria a atividade em qualquer pH — mas isso só ocorre quando o pH também é básico. Logo, o pH básico é o fator mais determinante da queda de atividade, não a temperatura de 10 °C isoladamente.
C) ambiente básico reduz a quantidade de enzima necessária na reação.
❌ Incorreta: o experimento não varia nem mede a quantidade (concentração) de enzima utilizada — a variável medida no eixo Y é a atividade catalítica, não a quantidade de proteína enzimática empregada. Essa alternativa confunde "eficiência de catálise" com "quantidade de catalisador", conceitos distintos.
D) ambiente básico reduz a quantidade de substrato metabolizado pela enzima.
✅ Correta: em cada uma das três temperaturas testadas, a barra correspondente ao pH>8 é sistematicamente menor que a de pH<7. Como a atividade enzimática reflete a taxa de conversão do substrato, essa redução constante e generalizada indica que o ambiente básico compromete a capacidade da enzima de metabolizar seu substrato, provavelmente por alterar a conformação do sítio ativo fora da faixa de pH ótima.
E) temperatura ótima de funcionamento da enzima é 30 °C, independentemente do pH.
❌ Incorreta: embora 30 °C produza a maior atividade dentro de cada série (pH<7 e pH>8 separadamente), a expressão "independentemente do pH" é o erro-chave. A magnitude da atividade em 30 °C, pH>8 é muito menor do que em 30 °C, pH<7 — e até menor do que em 20 °C, pH<7. Isso mostra que o pH interage fortemente com o efeito da temperatura, alterando o quanto a enzima consegue trabalhar mesmo na "melhor" temperatura testada. Não é possível, portanto, afirmar que o comportamento térmico da enzima independe do pH do meio.
🏆 Gabarito: D — o gráfico mostra, de forma consistente nas três temperaturas testadas, que o ambiente básico (pH>8) sempre reduz a atividade enzimática em relação ao ambiente ácido (pH<7), evidenciando menor metabolização do substrato nessa condição.
Passo 6 — Conclusão, Generalização e Dica de Prova
- Reafirmação do gabarito: D é a única alternativa sustentada por todas as seis barras do gráfico simultaneamente; as demais se apoiam em leituras parciais ou em variáveis que o experimento sequer mediu.
- Padrão de cobrança: o ENEM adora testar enzimas com gráficos de barras ou curvas cruzando dois fatores (pH × temperatura), cobrando do aluno a comparação sistemática entre condições, e não a leitura isolada do maior valor.
- Generalização: sempre que um gráfico cruzar duas variáveis experimentais, procure "pares controlados" — fixe uma variável e compare a outra. O padrão que se repete em todos os pares é, quase sempre, a resposta certa.
- Dica de eliminação rápida: descarte de cara qualquer alternativa que mencione algo não medido no experimento (como "quantidade de enzima" em C) e qualquer alternativa que inverta o sentido dos dados (como A). Isso já elimina duas opções em segundos.
- Conexões: revise também desnaturação proteica por temperatura/pH extremos e a curva de Michaelis-Menten (efeito da concentração de substrato na velocidade de reação enzimática), temas recorrentes junto com este.
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