Mapa de questões · 2º dia
Questão 134 — ENEM 2017 PPL
Sabendo-se que as enzimas podem ter sua atividade regulada por diferentes condições de temperatura e pH, foi realizado um experimento para testar as condições ótimas para a atividade de uma determinada enzima. Os resultados estão apresentados no gráfico.

Em relação ao funcionamento da enzima, os resultados obtidos indicam que o(a)
Alternativas
Resolução
Ficha da Questão
- 📚 Matérias Necessárias: Biologia → Bioquímica celular (enzimas, cinética enzimática, fatores que afetam a catálise)
- ⚡ Nível: Médio — exige comparar seis barras simultaneamente e não cair em conclusões apressadas sobre temperatura "isolada"
- 🎯 Tema/Habilidade: Fatores que regulam a atividade enzimática (pH e temperatura) + leitura crítica de gráficos experimentais
- 🏆 Gabarito: D — revelado após resolução completa
Passo 1 — Leitura Estratégica do Comando
- Comando reformulado: "O que o conjunto de resultados do gráfico permite concluir sobre o funcionamento dessa enzima?"
- Palavras-chave decisivas: regulada, condições ótimas, resultados indicam
- Armadilha típica: olhar só para a barra mais alta (30 °C, pH<7) e concluir que "temperatura de 30 °C é sempre a ótima", ignorando que o pH muda drasticamente o patamar de atividade em cada faixa de temperatura.
- O que a resposta precisa demonstrar: capacidade de comparar pares de barras (mesma temperatura, pH diferente) e enxergar o padrão que se repete nas três temperaturas — não um dado isolado.
Passo 2 — Mapa de Conceitos Essenciais
- Enzima: catalisador biológico de natureza proteica que acelera reações ao reduzir a energia de ativação, sem ser consumida no processo.
- Atividade enzimática: medida indireta de quanto substrato é convertido em produto por unidade de tempo; no eixo Y do gráfico, barras mais altas significam mais substrato metabolizado.
- Efeito do pH: cada enzima tem uma faixa de pH ótima na qual sua estrutura tridimensional (e o sítio ativo) fica mais adequada ao substrato. Fora dela, ligações de hidrogênio e interações iônicas da proteína se alteram, desestabilizando o sítio ativo.
- Efeito da temperatura: até certo ponto, mais temperatura aumenta a energia cinética e a frequência de colisões efetivas enzima-substrato, elevando a atividade — até o limite da desnaturação.
- Interação pH × temperatura: os dois fatores não agem de forma independente; a magnitude do efeito da temperatura varia conforme o pH do meio, e é esse cruzamento que o gráfico evidencia.
Passo 3 — Decodificação do Enunciado
- Evidência 1: Barras "10 °C, pH<7 / 20 °C, pH<7 / 30 °C, pH<7" → formam um grupo em que a atividade cresce com a temperatura, atingindo o valor mais alto do gráfico em 30 °C.
- Evidência 2: Barras "10 °C, pH>8 / 20 °C, pH>8 / 30 °C, pH>8" → repetem o mesmo padrão de crescimento com a temperatura, mas em um patamar sistematicamente mais baixo — a barra de 30 °C em pH>8 nem chega à altura da barra de 10 °C em pH<7.
- Síntese: Comparando as duas séries temperatura a temperatura (10 vs 10, 20 vs 20, 30 vs 30), fica claro que, em pH básico (>8), a atividade enzimática é sempre menor do que em pH ácido (<7), independentemente da temperatura testada. O fator pH básico funciona como um redutor geral da eficiência catalítica.
Passo 4 — Resolução Completa (Passo a Passo)
Subpasso 4.1 — Organizar os dados em pares comparáveis
O gráfico apresenta 6 condições experimentais, que podem ser agrupadas em 3 pares de mesma temperatura, variando apenas o pH:
- 10 °C: pH<7 (atividade intermediária) × pH>8 (atividade muito baixa, a menor do gráfico)
- 20 °C: pH<7 (atividade alta) × pH>8 (atividade baixa)
- 30 °C: pH<7 (atividade máxima, a maior do gráfico) × pH>8 (atividade moderada, mas ainda inferior a qualquer barra do grupo pH<7)
Subpasso 4.2 — Identificar o padrão dominante
Em todos os três pares, trocar o meio de ácido (pH<7) para básico (pH>8), mantendo a mesma temperatura, reduz a atividade enzimática. Esse é o padrão mais consistente e generalizável do experimento: o ambiente básico prejudica a catálise em qualquer temperatura testada. Como "atividade da enzima" representa, na prática, a quantidade de substrato convertido em produto por unidade de tempo, atividade menor = menos substrato metabolizado.
Subpasso 4.3 — Verificação
Ao testar essa conclusão contra o gráfico completo: 10 °C-pH<7 (≈4) > 10 °C-pH>8 (≈1); 20 °C-pH<7 (≈5,5) > 20 °C-pH>8 (≈2); 30 °C-pH<7 (≈6,5) > 30 °C-pH>8 (≈3). O padrão se confirma nas três comparações, sem exceção — isso é exatamente o que a alternativa D descreve: "ambiente básico reduz a quantidade de substrato metabolizado pela enzima".
Passo 5 — Análise Crítica de Todas as Alternativas
A) aumento do pH leva a uma atividade maior da enzima.
❌ Incorreta: o gráfico mostra o oposto. Ao passar de pH<7 para pH>8 (ou seja, ao aumentar o pH) em qualquer temperatura, a atividade enzimática cai, não sobe. Essa alternativa inverte a relação real observada nos dados.
B) temperatura baixa (10 °C) é o principal inibidor da enzima.
❌ Incorreta: a própria barra "10 °C, pH<7" mostra atividade razoável (maior, inclusive, do que a barra "30 °C, pH>8"). Se a temperatura baixa fosse o "principal inibidor", ela zeraria ou minimizaria a atividade em qualquer pH — mas isso só ocorre quando o pH também é básico. Logo, o pH básico é o fator mais determinante da queda de atividade, não a temperatura de 10 °C isoladamente.
C) ambiente básico reduz a quantidade de enzima necessária na reação.
❌ Incorreta: o experimento não varia nem mede a quantidade (concentração) de enzima utilizada — a variável medida no eixo Y é a atividade catalítica, não a quantidade de proteína enzimática empregada. Essa alternativa confunde "eficiência de catálise" com "quantidade de catalisador", conceitos distintos.
D) ambiente básico reduz a quantidade de substrato metabolizado pela enzima.
✅ Correta: em cada uma das três temperaturas testadas, a barra correspondente ao pH>8 é sistematicamente menor que a de pH<7. Como a atividade enzimática reflete a taxa de conversão do substrato, essa redução constante e generalizada indica que o ambiente básico compromete a capacidade da enzima de metabolizar seu substrato, provavelmente por alterar a conformação do sítio ativo fora da faixa de pH ótima.
E) temperatura ótima de funcionamento da enzima é 30 °C, independentemente do pH.
❌ Incorreta: embora 30 °C produza a maior atividade dentro de cada série (pH<7 e pH>8 separadamente), a expressão "independentemente do pH" é o erro-chave. A magnitude da atividade em 30 °C, pH>8 é muito menor do que em 30 °C, pH<7 — e até menor do que em 20 °C, pH<7. Isso mostra que o pH interage fortemente com o efeito da temperatura, alterando o quanto a enzima consegue trabalhar mesmo na "melhor" temperatura testada. Não é possível, portanto, afirmar que o comportamento térmico da enzima independe do pH do meio.
🏆 Gabarito: D — o gráfico mostra, de forma consistente nas três temperaturas testadas, que o ambiente básico (pH>8) sempre reduz a atividade enzimática em relação ao ambiente ácido (pH<7), evidenciando menor metabolização do substrato nessa condição.
Passo 6 — Conclusão, Generalização e Dica de Prova
- Reafirmação do gabarito: D é a única alternativa sustentada por todas as seis barras do gráfico simultaneamente; as demais se apoiam em leituras parciais ou em variáveis que o experimento sequer mediu.
- Padrão de cobrança: o ENEM adora testar enzimas com gráficos de barras ou curvas cruzando dois fatores (pH × temperatura), cobrando do aluno a comparação sistemática entre condições, e não a leitura isolada do maior valor.
- Generalização: sempre que um gráfico cruzar duas variáveis experimentais, procure "pares controlados" — fixe uma variável e compare a outra. O padrão que se repete em todos os pares é, quase sempre, a resposta certa.
- Dica de eliminação rápida: descarte de cara qualquer alternativa que mencione algo não medido no experimento (como "quantidade de enzima" em C) e qualquer alternativa que inverta o sentido dos dados (como A). Isso já elimina duas opções em segundos.
- Conexões: revise também desnaturação proteica por temperatura/pH extremos e a curva de Michaelis-Menten (efeito da concentração de substrato na velocidade de reação enzimática), temas recorrentes junto com este.
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